Elettroforesi in gel di poliacrilamide con SDS (SDS-PAGE), secondo Laemmli [Laemmli, U. K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of bacteriophage T4. Nature. 227:680-685^], di proteine di membrana di globuli rossi umani, .
Nel campione di sinistra, in un gel al 10%, sono indicate le principali proteine integrali e periferiche colorate con blu di Coomassie. Le glicoproteine di membrana (glicoforine) non vengono visualizzate con questa colorazione.
Sulla destra un esempio di corsa elettroforetica di campioni di eritrociti giovani (G) e vecchi (V), in un gel di poliacrilamide al 7% che permette una migliore separazione delle bande 4.1a e 4.1b. Gli eritrociti di diversa età sono stati ottenuti per centrifugazione di una popolazione totale di globuli rossi su gradiente discontinuo di poliarabinogalattano. Le cellule si separano in base alla densità di galleggiamento e quelle più dense (vecchie) sono caratterizzate, accanto ad altre proprietà biochimiche, da un un aumento del rapporto tra la forma "a" e la forma "b" della proteina 4.1. La proteina 4.1b è la forma sintetizzata durante l'eritropoiesi. La forma "a" si produce per deamidazione spontanea, non enzimatica di un residuo di asparagina della sequenza originaria 4.1b. Ciò è sufficiente per modificare le proprietà di migrazione elettroforetica, e per determinare un aumento del peso  molecolare apparente in SDS-PAGE. Il rapporto proteina 4.1a/4.1b è un indicatore di età del globulo rosso.

Polyacrylamide-gel electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS-PAGE), according to Laemmli, of human erythrocyte membrane proteins.
The sample on the left was run in a 10% gel. The most abundant integral and peripheral membrane proteins, stained with Coomassie blue, are indicated.  Glycoproteins (glycophorins) do not stain with this method).
On the right, samples of young (G) and old (V) human erythrocytes were run in a 7% polyacrylamide gel to better resolve protein bands 4.1a and 4.1b. Erythrocytes of different age were obtained by centrifugation on discontinuous density gradients of polyarabinogalactan, to separate cells according to their buoyant density. Densest (oldest) erythrocytes are characterized, besides other cellular properties, by an increased protein 4.1a/4.1b ratio. Protein 4.1 is synthesized as 4.1b during erythropoiesis. The 4.1a form originates trhough spontaneous, non-enzymatic deamidation of an asparagine residue of the original 4.1b form. This is sufficient to alter the electrophoretic properties of the protein, resulting in a slightly (~2 kDa) higher apparent molecular weight for protein 4.1a compared to protein 4.1b. Protein 4.1a/4.1b ratio is a useful cell-age parameter for human erythrocytes.

Elettroforesi in gel di poliacrilamide con SDS (SDS-PAGE), secondo Fairbanks [Fairbanks G, T. L. Steck, and D. F. H. Wallach. 1971. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. Biochemistry. 10:2606-2617], di proteine di membrana di globuli rossi umani.
Il gel è un gradiente esponenziale di acrilamide dal 3.5% al 17%. Il metodo Fairbanks, a differenza del Laemmli, consente la separazione dela banda 2.1 (anchirina), e viene perciò utilizzato per valutare eventuali carenze di questa proteina..

Polyacrylamide-gel electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS-PAGE), according to Fairbanks, of human erythrocyte membrane proteins.
The gel is an exponential gradient of acrylamide from 3.5% to 17%. The Fairbanks method, unlike the Laemmli's, allows the separation of protein band 2.1 (ankyrin), and is therefore useful in detecting ankyrin deficiency.