Vai alla home page

Versione ITALIANA


LA NOSTRA STORIA
ATTIVITA' DI RICERCA
SEMINARI
CONGRESSI SISC
CONGRESSI INTERNAZIONALI
LINKS
 

Ti trovi in:

  ATTIVITA' DI RICERCA > Collageni e proteoglicani nella funzionalità dei tessuti connettivi  
 
 
 
Collageni e proteoglicani nella funzionalità dei tessuti connettivi
 
 
 
 
Gruppo di Ricerca
Cesare Balduini Coordinatore della ricerca balduini@unipv.it
Ruggero Tenni Coordinatore dell ricerca rtenni@unipv.it
M. Enrica Tira Coordinatore della ricerca enrica@unipv.it

Affiliazioni
Università degli Studi di Pavia
Dipartimento di Biochimica "A. Castellani"
via Taramelli 3/b e via Bassi 21 - 27100 Pavia
http://www.unipv.it/max3/welcome.htm

Base di partenza scientifica e obiettivi
- comprensione di proprietà fisiologiche dei collageni fibrillari, come il riconoscimento di sé e l’auto-aggregazione, sfruttando anche campioni chimicamente modificati;
- determinazione della capacità di binding a collageni fibrillari da parte di piccoli proteoglicani di matrice ricchi in leucina (SLRPs), come decorina, fibromodulina e biglicano;
- l’effetto degli SLRPs sull’attività di alcuni tipi cellulari (piastrine o loro progenitori).
Progetti di ricerca
- caratterizzazione di SLRPs ricombinanti e determinazione della forza e localizzazione delle loro interazioni con collageni fibrillari, utilizzando frammenti collagenici (peptidi CNBr e sintetici) e le loro controparti chimicamente modificate; viene preso in considerazione anche l’effetto di mutazioni nel collagene di tipo I sulle interazioni con gli SLRPs (in collaborazione con la dr.ssa Joan C. Marini, NIH, Bethesda, MD, USA);
- cinetica di formazione e morfologia di fibrille collageniche ottenute in vitro in differenti condizioni ed effetto degli SLRPs, in collaborazione con i gruppi di prof. A. Ruggeri and M. Raspanti (Università di Bologna e Università dell’Insubria);
- riconoscimento di SLRPs da parte di piastrine o megacariociti
Servizi e strumentazione principale
Spettropolarimetro; BiaCore.
Figura 1: Risultati rappresentativi. Il collagene di tipo I mantiene la capacità di formare in vitro fibrille con periodicità D anche dopo N-metilazione (fig. A; barra, 100 nm; fig. da V. Ottani, Bologna), nonostante la cinetica di fibrillazione venga influenzata (fig. B); ciò dimostra il coinvolgimento di residui di lisina nel processo di fibrillazione. Profili e temperature (Tm) di denaturazione per dicroismo circolare di peptidi collagenici sintetici che dimostrano formazione e stabilità dei trimeri (fig. C). Distribuzione delle fibre di actina in piastrine adese a BSA e decorina (fig. D, alto e basso, rispettivamente).

Pubblicazioni recenti
Self-aggregation of fibrillar collagens I and II involves lysine side chains. - R. Tenni, M. Sonaggere, M. Viola, B. Batolini, M.E. Tira, E. Orsini, A. Ruggeri, V. Ottani. - Micron 37, 640-647. ( 2006 )
Molecular stability of chemically modified collagen triple helices. - C. Giudici, M. Viola, M.E. Tira, A. Forlino, R. Tenni. - FEBS Letters 547, 170-176. ( 2003 )
Platelet interaction with CNBr peptides from type II collagen via integrin. Biochim. - G.F. Guidetti, F. Greco, A. Bertoni, C. Giudici, M. Viola, R. Tenni, E.M. Tira, C. Balduini, M. Torti.Biophys. - Acta (Molecular Cell Research) 1640, 43-51. ( 2003 )
Interaction of decorin with CNBr peptides from collagens I and II. Evidence for multiple binding sites and essential lysyl residues in collagen. - R. Tenni, M. Viola, F. Welser, P. Sini, C. Giudici, A. Rossi, M.E. Tira. - Eur. J. Biochem. 269, 1428-1437. ( 2002 )
The small proteoglycan decorin supports adhesion and activation of human platelets. - Guidetti G., Bertoni A., Viola M., Tira M., Balduini C., Torti M. - Blood, 100, 1707-1714. ( 2002 )

 
 
 
 
Visite totali: 167740
Ultimo aggiornamento del 29 aprile 2008 alle ore 14:35
 
 
 
 
Print this page
 
SEDE SOCIALE
DIRETTIVO
STATUTO
VERBALI
ASSOCIARSI
Società Italiana per lo studio del Connettivo - 2008
Send an e-mail to Webmaster